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  • 相思子毒素

    相思子毒素(abrin)是存在于豆科植物相思(Abrus precatorius)种子中的一种毒性蛋白,其含量约占种子2.8%~3.0%。相思子毒素存在4种同族毒素(isoabrins),即abrin-a、abrin-b、abrin-c、和abrin-d,相对分子质量介于63 ku~67 ku之间,它们由同一基因家族中的不同基因所编码;其中abrin-b、abrin-c由于其B链凝集活性低而只有较弱的细胞毒性作用;而abrin-a、abrin-d则有极强的细胞毒性,小鼠的LD50为0.04 μg/kg,成年人摄入的致死剂量为0.1 μg/kg~1.0 μg/kg,已被列为潜在的重要毒素战剂和生物恐怖病原物质之一。相思子毒素中毒后,通常要经数小时至数天的潜伏期才出现综合征。可表现为口腔灼烧感、吞咽困难、恶心、呕吐、血痢、腹部痉挛性疼痛、昏睡、定向障碍、惊厥、黏膜发绀、昏迷、循环衰竭、视网膜出血、血尿和少尿等症状。

    编辑摘要

    基本信息 编辑信息模块

    中文名: 相思子毒素 别名: abrin
    病原分类地位: 世界上十大知名最毒的东西之一 主要危害作物: 豆科植物
    颜色: 微黄色 形态: 无定型粉末
    溶解度: 易溶于水、氯化钠和甘油 稳定性: 不耐热
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    相思子毒素

    ‘红豆生南国,此物最相思’古诗里说的那个红豆又叫相思豆,里面含的毒素超级可怕,不仅毒性猛烈,中毒的人会全身内脏溃烂而死,比起闪电结束痛苦的氰化物,此东东极不人道的说。

    世界上十大知名最毒的东西之一。

    1 相思子毒素的毒性及性质/相思子毒素 编辑

    1.1 相思子毒素的毒性

    相思子毒素是从豆科藤本植物相思子( Abrus precatorius)的种子中提取的一种剧毒性高分子蛋白毒素,其含量约占种子2 .8%~3 .0%。相思子毒素存在4种同族毒素( isoabrins),即 abrin- aabrin- babrin- c、和 abrin- d,相对分子质量介于63 ku~67 ku之间,它们由不同的基因所编码,但同属于一个多基因家族;其中 abrin- babrin- c由于其 B链凝集活性低而只有较弱的细胞毒性作用;而 abrin- aabrin- d则有极强的细胞毒性,小鼠的 LD50为0 .04 μg/ kg  ,成年人摄入的致死剂量为0.1 μg/ kg~1 .0 μg/ kg   ,其毒性强度是蓖麻毒素(小鼠 LD50 3 .0 μg/ kg)的70 多倍,已被列为潜在的重要毒素战剂和生物恐怖病原物质之一   。

    相思子毒素中毒后,通常要经数小时至数天的潜伏期才出现综合征。可表现为口腔灼烧感、吞咽困难、恶心、呕吐、血痢、腹部痉挛性疼痛、昏睡、定向障碍、惊厥、黏膜发绀、昏迷、循环衰竭、视网膜出血、血尿和少尿等症状。经静脉注射或皮下给药,临床症状与经消化道给药相似,但胃肠道症状较轻,而注射部位通常会发生严重的炎症   。

    1.2  相思子毒素的物理性质

    纯化后的相思子毒素为微黄白色无定形粉末,无味,易溶于水、氯化钠和甘油溶液,不耐热。60 ℃经30 min部分失活,80 ℃经30 min则大部分失活,100 ℃经30 min毒性及抗肿瘤活性完全消失。印度安达曼岛上居民将相思子种子煮熟后作为食物食用。完整的相思子毒素经反复冰冻和融化对其毒性影响很小。在0 .1 mol/ L半乳糖溶液中,毒素可在冰箱中储存数月而不会失活。分离开的链要比完整毒素更不稳定   。

    2 相思子毒素的结构/相思子毒素 编辑

    2.1 相思子毒素的一级结构

    相思子毒素是一种分子质量约为63 ku~67 ku的糖蛋白,分子由 AB两条多肽链通过1个二硫键连接而成。完整毒素在 SDS- PAGE分析时呈一条蛋白带,经二巯基乙醇处理后, AB两条链分离开,其中 A链呈酸性,分子质量约为30 ku,与蓖麻毒素 A链存在102个相同的氨基酸残基; B链呈中性,分子质量约35 ku。有关试验表明,相思子毒素两条链经二巯基乙醇还原分离开后,其活性并不丧失。

    与蓖麻毒素相似,相思子毒素也是以前体蛋白形式表达,编码前体相思子毒素的基因组不含内含子,从5′端到3′端分别编码由34个氨基酸残基组成的前导序列,250个或251个氨基酸残基组成的 A链,10个氨基酸残基组成的连接肽,267个或268个氨基酸残基组成的 B链   。34个氨基酸残基组成的前导序列很可能包含一个信号肽,诱导前体进入内质网,进行翻译后加工,然后再转运到种子蛋白储存部位,推测信号序列的切点位于第19位的 Ser羧基端。

    相思子毒素所含的糖基主要存在于 B链上,糖的类型为甘露糖和 N-乙酰葡萄糖胺,毒素经糖基修饰后,可以增加其自身结构的稳定性,防止降解,增强对极端条件的适应性   。目前已阐明了 Abrin- aB链的2个糖基化位点附近的氨基酸序列及糖链结构,糖肽附近的氨基酸顺序为 Asp- Asn( CHO)- Gly- ThrGly- Asn( CHO)- Asn ,其序列分别类似于 Ricin- DBAsp94- Asn( CHO)- Gly- Thr97, Thr134 – Asn ( CHO)- Asn136。

    2.2 相思子毒素的高级结构

    晶体结构研究表明,相思子毒素A链分为3个折叠区域。abrin-a的A链C末端比蓖麻毒素少4个氨基酸残基。关于abrin-a及蓖麻毒素的A链折叠上的差异都有可能影响对核糖体的识别和结合。相思子毒素a的B链的整个折叠方式与蓖麻毒素相似,但它们的N末端氨基酸残基第1位~12位及几个突环(第39~45,100~106,109~118,133~139,166~170,193~204位氨基酸残基)有较大差异。Abrin-a的B链由2个区域组成,每个区域又包含4个亚区λ,α,β,γ,每一区域的主体结构是由α,β,γ组成,亚区2λ连接B链的2个区域,亚区1λ参与A,B链之间二硫键的形成,2个λ亚区间有同源性,但与其他亚区有区别,2个亚区的α,β,γ间均有同源性[4]。除了1λ亚区,abrin-a的B链的其他亚区的氨基酸链长度与蓖麻毒素的相应亚区相同。abrin-a的1λ亚区N末端比蓖麻毒素的1λ亚区多4个氨基酸残基。Abrin-a的B链的每一个区域均包含一个疏水核,形状类似于蓖麻毒素的疏水核。早先有人提出了蓖麻毒素的B链的进化理论,认为B链的祖先是1α亚区,因为仅是1α肽链保留了所有的关键结构和功能特征,基因复制和融合产生了α ,β,γ分子,然后加上λ肽链进一步稳定了分子结构,再复制产生(α、β、γ、λ)2 结构[5-  

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